How Long to Read Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases

How Long Does it Take to Read Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases?

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Description

Esta tesis abarca un análisis estructural y funcional de las ribonucleasas antimicrobianas. Se han analizado los centros de interacción de ligandos nucleotídicos con la RNasa A como referencia. Los estudios estructurales, estadísticos y por cristalografía de rayos X, de complejos de RNasas han permitido definir, junto a la triada catalítica, otros subcentros de interacción secundarios. La superfamilia de la RNasa A incluye miembros con funciones no necesariamente relacionadas con la actividad RNasa. En particular, las propiedades antimicrobianas aparecen en miembros con puntos isoeléctricos elevados , que explican asimismo su elevada afinidad por componentes de membrana y estabilidad. No obstante, se ha observado una baja actividad RNasa, probablemente debido a modificaciones en el alineamiento del sustrato. Se han analizado los patrones de reconocimiento y unión de sustratos nucleotídicos para caracterizar mejor las ribonucleasas citotóxicas de secreción mediante estudios estadísticos generales con complejos estructurales con mono- y dinucleótidos, realizando asimismo una comparativa con las particularidades de familias seleccionadas de endorribonucleasas representativas. Se han establecido modelos generales de interacción entre proteínas y nucleótidos y se han identificado los aminoácidos y átomos presentes en estas interacciones, definiéndose los motivos tridimensionales para los grupos fosfato, ribosa y bases nitrogenadas dentro de la superfamilia de la RNasa A. Junto a la triada catalítica, conservada en el centro activo, se ha visto una variabilidad en los subcentros secundarios, de acuerdo con los patrones de unión preferenciales de las RNasas, alineamiento y especificidad de sustrato o eficiencia catalítica variable. Estos resultados se han completado con predicciones por modelado molecular y comparaciones evolutivas por alineamiento de secuencia y solapamiento estructural. Con una comparación final con la superfamilia de la RNasa T1 (RNasas microbianas) se han analizado las características comunes y particulares para aplicarlas al reconocimiento de biomoléculas polianiónicas y configurar un punto de partida para el diseño de nuevos fármacos. Finalmente, se han estudiado, por cristalografía de rayos X, distintas RNasas recombinantes nativas (RNasa A, RNasa 3, RNasa 6), así como variantes mutantes, expresadas en un sistema procariota de alto rendimiento. Se han resuelto sus estructuras cristalinas. En particular, el estudio estructural de la ribonucleasa 6 humana (RNasa k6), el primero para el enzima, supone el punto de partida para posteriores análisis de interacciones con potenciales sustratos nucleotídicos y otros ligandos relacionados. Por otra parte, se ha cristalizado un mutante de RNasa A (RNasa A/H7H10), en complejo con 3'-CMP, cuyo centro de unión de fosfatos p2 se ha convertido en un segundo centro activo, ocasionando cambios estructurales próximos. Con un segundo complejo de RNasa A con 3'-CMP, obtenido a resolución atómica, se ha realizado un análisis comparativo más detallado, en comparación con complejos similares a menor resolución, junto con un estudio de cada subcentro en relación al complejo de RNasa A mutante, permitiendo explicar las propiedades catalíticas del mutante. La observación del estado de protonación de los residuos del centro activo ha proporcionado información adicional sobre el mecanismo de catálisis. A continuación se han cristalizado dos mutantes de la RNasa 3/ECP (ECP/H15A, H128N). Los estudios estructurales confirman los estudios cinéticos previos sobre la abolición de la actividad catalítica. Adicionalmente, dos cristales de ECP nativa se utilizaron para la comparación estructural de sendas formas cristalográficas, cadenas laterales o centros de reconocimiento de aniones. Además, con las estructuras de RNasa A, RNasa 3/ECP y RNasa 6 con iones sulfato se compararon los centros de reconocimiento del anión, análogo a los grupos fosfato de nucleótidos. Se ha confirmado la mayor afinidad de la ECP, y se han identificado las regiones potenciales de reconocimiento de nucleótidos o derivados heterosacáridos.

How long is Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases?

Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases by José Antonio Blanco Barrera is 300 pages long, and a total of 75,000 words.

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How Long Does it Take to Read Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases Aloud?

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What Reading Level is Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases?

Structural Analysis of Nucleotide Binding Sites of Antimicrobial Ribonucleases is suitable for students ages 12 and up.

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